Kompleksy cytochromów c z chlorofiliną

chlorofilina a, fericytochrom c, struktura helikalna a

Chlorofilina a (CHLA), pochodna chlorofilu a występująca w żywności, jest potencjalnym inhibitorem karcinogenezy. Ostatnio obserwuje się rosnące zainteresowanie zastosowaniem chlorofiliny zarówno jako naturalnego barwnika jak i dodatku stabilizującego dietę. Prezentowana praca dotyczy oddziaływań pomiędzy CHLA i fericytochromem c (feriCY) w roztworach wodnych w warunkach fizjologicznych, badanych przy zastosowaniu metod spektralnych: absorpcji i fluorescencji w zakresie widzialnym oraz dichroizmu kołowego w zakresie ultrafioletu (UV-CD). W roztworze 0,1 M buforu fosforanowego (pH 7) CHLA podlega w ciemności transformacji od formy absorbującej światło czerwone 645 nm do formy absorbującej światło dalekiej czerwieni 735 nm, z półokresem transformacji wynoszącym 16×103 s. Reakcja transformacji jest aktywowana światłem lasera rubinowego. FeriCY w roztworze z CHLA podlega redukcji i tworzy kompleks z dodatkowym pasmem absorpcji 694 nm. Wykazano, że w kompleksie feriCY-CHLA występuje jedno miejsce wiązania w stosunku stechiometrycznym 1:1 obu składników. Stała asocjacji kompleksu wynosi KA = 1,1×106 M-1, a energia swobodna DG = -33,8 kJ×mol-1. Widma UV-CD ujawniają spadek zwartości helikalnej struktury proteiny w kompleksie od 22,4% (występującej w cytochromie natywnym) do 16,05%. Prezentowane badania dowodzą, że CHLA wiążąc się z białkiem jest efektywnym reduktantem (antyutleniaczem).