Cytochrrome c complexes with chlorophyllin
 
More details
Hide details
1
Research Centre for Agricultural and Forest Environment, Polish Academy of Sciences ul. Bukowska 19, 60-809 Poznań
2
Department of Physics, Agricultural University, ul. Wojska Polskiego 38/42, 60-637 Poznań e-mail:emiedz@man.poznan.pl
 
Acta Agroph. 2007, 9(1), 113–122
KEYWORDS
ABSTRACT
Chlorophyllin a (CHLA), a food-grade derivative of chlorophyll a, is a potent inhibitor of carcinogenesis. Recently a growing interest in CHLA application as a natural colorant and diet stabilizing supplement is observed. The study presented herein is concerned with the interaction between CHLA and ferricytochrome c (ferriCY) in aqueous solution at physiological conditions, studied by means of spectroscopic methods - absorption and fluorescence in the visible range and ultraviolet circular dichroism (UV-CD). In a 0.1M solution of phosphate buffer (pH 7) CHLA undergoes dark transformation from 645 nm (red) to 735 nm (far red) absorbing form with half time of 16×103 s. This first order reaction is activated by ruby laser irradiation energy. FerriCY with CHLA in solution undergoes reduction and forms a complex with an additional band of 694 nm in the absorption spectrum. The data indicated 1:1 stechiometry of ferriCY-CHLA complex formed at single bond site with association constant KA = 1.1×106 M-1 and free energy DG= -33.8 kJ mol-1. In such a complex UV-CD spectra reveal a decrease in the a-helix structure from 22.4% (native ferriCY) to 16.05%. These studies indicate that CHLA, when binding with a protein, is an effective reductant (antioxidant).
METADATA IN OTHER LANGUAGES:
Polish
Kompleksy cytochromów c z chlorofiliną
chlorofilina a, fericytochrom c, struktura helikalna a
Chlorofilina a (CHLA), pochodna chlorofilu a występująca w żywności, jest potencjalnym inhibitorem karcinogenezy. Ostatnio obserwuje się rosnące zainteresowanie zastosowaniem chlorofiliny zarówno jako naturalnego barwnika jak i dodatku stabilizującego dietę. Prezentowana praca dotyczy oddziaływań pomiędzy CHLA i fericytochromem c (feriCY) w roztworach wodnych w warunkach fizjologicznych, badanych przy zastosowaniu metod spektralnych: absorpcji i fluorescencji w zakresie widzialnym oraz dichroizmu kołowego w zakresie ultrafioletu (UV-CD). W roztworze 0,1 M buforu fosforanowego (pH 7) CHLA podlega w ciemności transformacji od formy absorbującej światło czerwone 645 nm do formy absorbującej światło dalekiej czerwieni 735 nm, z półokresem transformacji wynoszącym 16×103 s. Reakcja transformacji jest aktywowana światłem lasera rubinowego. FeriCY w roztworze z CHLA podlega redukcji i tworzy kompleks z dodatkowym pasmem absorpcji 694 nm. Wykazano, że w kompleksie feriCY-CHLA występuje jedno miejsce wiązania w stosunku stechiometrycznym 1:1 obu składników. Stała asocjacji kompleksu wynosi KA = 1,1×106 M-1, a energia swobodna DG = -33,8 kJ×mol-1. Widma UV-CD ujawniają spadek zwartości helikalnej struktury proteiny w kompleksie od 22,4% (występującej w cytochromie natywnym) do 16,05%. Prezentowane badania dowodzą, że CHLA wiążąc się z białkiem jest efektywnym reduktantem (antyutleniaczem).
eISSN:2300-6730
ISSN:1234-4125